ARTICULO REVISION Rev. Methodo 2025;10(4):04- 12
https://doi.org/10.22529/me.2025.10(4) 02
Recibido 20 Ago. 2025 | Aceptado 08 Sep. 2025 |Publicado 08 Oct. 2025
Alérgenos de leche de vaca: características moleculares y relevancia clínica
Cow´s milk allergens: molecular characteristics and clinical significance
Natalia Andrea Lozano1 Vanina Natalia Marini2 , Franca Monferini1 , Selene Pury 1
Ricardo Jose Saranz1 Alejandro Lozano 1
1. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias de la Salud. Carrera de Medicina, Cátedra de Inmunología. Clínica Universitaria Reina Fabiola. Servicio de Alergia e inmunología.
2. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias de la Salud. Carrera de Medicina, Cátedra de Inmunología. Clínica Universitaria Reina Fabiola. Laboratorio Central
Correspondencia: Natalia Andrea Lozano Email: lozano.natalia.a@gmail.com
Resumen
La leche de vaca es un alimento de alto valor nutricional y ampliamente consumido por personas de todas las edades. Así como se conocen sus propiedades beneficiosas también se sabe que puede desencadenar enfermedades inmuno-mediadas, siendo la alergia a la proteína de leche de vaca (APLV) una de las alergias alimentarias más frecuente. Los alérgenos de la leche de vaca son las caseínas y las proteínas del suero, entre las que se encuentran β-lactoglobulina (β-LG), α-lactoalbúmina (α-LA), albúmina sérica bovina (BSA), lactoferrina (LF) e inmunoglobulinas (Igs). Se ha demostrado que la persistencia de esta enfermedad está estrechamente vinculada al perfil de sensibilización predominante del paciente, dado las diferentes características moleculares de los alérgenos.
Palabras claves: proteínas, alergia alimentaria, pronóstico.
Abstract
Cow’s milk is a highly nutritious food and is widely consumed across all age groups. While its beneficial properties are well recognized, it is also known to trigger immune-mediated disorders, with cow’s milk protein allergy (CMPA) being one of the most common food allergies. The major allergens in cow’s milk are caseins and whey proteins, including β-lactoglobulin (β-LG), α-lactalbumin (α-LA), bovine serum albumin (BSA), lactoferrin (LF), and immunoglobulins (Igs). The persistence of this condition has been shown to be closely associated with the patient’s predominant sensitization profile, reflecting the distinct molecular characteristics of the individual allergens.
Keywords: proteins, food allergy, prognosis.
Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba. Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo: methodo@ucc.edu.ar / Web: methodo.ucc.edu.ar |ARTICULO ORIGINAL Rev. Methodo 2025;10(4):04-12 .
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Lozano N.A, Marini V.N, Monferini F, Selene P, Saranz RJ, Lozano A. Alérgenos de leche de vaca: características moleculares y relevancia clínica
Introducción
La alergia alimentaria es una reacción adversa producida por una respuesta inmune específica que se desencadena tras la exposición a un alimento determinado1. Afecta tanto a niños como adultos, con un impacto negativo sobre la calidad de vida de quien la padece y de su entorno cercano2 .
Las reacciones alérgicas se diferencian de las intolerancias alimentarias debido a que en las primeras el mecanismo fisio-patogénico está vinculado al sistema inmune, pudiendo ser reacciones mediadas por IgE, no mediadas por IgE o mixtas1 .
La leche de vaca es un alimento de alto valor nutricional que es ampliamente consumido en todas las edades. Así como se conocen sus propiedades beneficiosas también se sabe que puede desencadenar enfermedades inmuno - mediadas. La alergia a la proteína de leche de vaca (APLV) es la alergia alimentaria más frecuente en niños y la tercera causa de alergi a alimentaria en adultos, con una prevalencia que varía de 0,5 a 7,5% en países occidentales3–6 .
La leche de vaca, junto a otros 7 alérgenos alimentarios son denominados los “grandes 8 alérgenos” dado que son responsables de más del
90% de los casos de alergia alimentaria6 . Recientemente se ha incorporado al sésamo como noveno alérgeno principal dado que las reacciones a dicho alimento se encuentran en aumento7 .
El diagnostico de alergia alimentaria, y específicamente de APLV, se realiza mediante la combinación de antecedentes clínicos y de pruebas diagnósticas, in-vivo e in-vitro, que confirman el mecanismo inmunológico de la reacción frente a los alérgenos8 .
Los alérgenos alimentarios se definen como aquellos componentes específicos de los alimentos o sus ingredientes (generalmente de estructura proteica) que son reconocidos por el sistema inmune de forma específica, provocando síntomas característicos9. Se conoce que, si bien los alimentos contienen una amplia variedad de proteínas, solo un pequeño porcentaje de ellas se comportará como alérgenos, los cuales presentan relevancia clínica con significativa variabilidad
entre ellos10 .
La leche de vaca contiene 30-35gr/l de proteínas, las cuales se dividen en 2 grandes grupos: caseínas, que representan el 80% de las proteínas de la leche de vaca, y proteínas del suero, que representan el 20% restante de proteínas de leche de vaca. Dentro del grupo de las proteínas del suero encuentran α-lactoalbumina (α-LA), β - lactoglobulina (β- LG), albumina sérica bovina
(BSA, por sus siglas en inglés), inmunoglobulinas (Igs) y lactoferrina (LF)11 . Desde hace algunas décadas, el subcomité de nomenclatura de alérgenos de la Organización Mundial de la Salud y de la Unión Internacional de Sociedades de Inmunología (WHO/IUIS, por sus siglas en inglés) ha trabajado en estandarizar los nombres de los alérgenos que causan alergias mediadas por IgE en humanos. Desde 1994, los nombres de los alérgenos consisten en las primeras tres letras del género, la primera letra de la especie, seguida de un número arábigo. Ocasionalmente, se añade una letra al género o a la abreviatura de la especie para diferenciar nombres idénticos de alérgenos de diferentes especies12 .
Los alérgenos de leche de vaca reciben el nombre Bos d, seguidos de un número arábigo que deriva del término en latín Bos domesticus12 .
Dado que no existe cura para la alergia alimentaria, la única medida eficaz es la exclusión estricta de los alérgenos de la dieta5,8 . Para ello, el etiquetado de los alimentos constituye la principal vía de información entre los productores y los consumidores, y resulta esencial que los profesionales de la salud estén interiorizados para poder educar a los pacientes y a sus familias en cómo identificar dichos alérgenos. El Código Alimentario Argentino establece la obligatoriedad de declarar los alérgenos de los 8 grupos principales, en alimentos envasados, incluyendo leche de vaca13 . Ciertos alérgenos tienen mayor relevancia clínica debido a su capacidad para desencadenar manifestaciones alérgicas más graves o para inducir expresiones de alergia alimentaria más persistentes en el tiempo. En contraste, algunos antígenos son inductores de IgE, pero a pesar de eso, no generan síntomas clínicos. Por ende, el objetivo de esta revisión es describir l as características moleculares y la relevancia clínica de los alérgenos de leche de vaca para ofrecer una herramienta que favorezca una estrategia diagnóstica-terapéutica personalizada a cada uno de los pacientes.
Características moleculares
Las proteínas de la leche de vaca pueden ser divididas en 2 grupos principales: caseínas y proteínas del suero de la leche de vaca. En la tabla 1 se describen las características generales de ambos grupos de proteínas.
Las caseínas son proteínas asociadas a moléculas de calcio y fósforo (fosfoproteínas) que se unen entre sí y forman complejos coloidales llamados
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micelas. Tienen la característica de ser termoestables y resistentes a la digestión enzimática. El grupo de caseínas comprende 4 proteínas codificadas por diferentes genes localizados en el mismo cromosoma: αs1 - caseína, αs2-caseína, β-caseína y κ - caseína11.Juegan un rol significativo en la salud humana ya que transportan calcio y fosfato, evitando la calcificación de la glándula mamaria; brindan protección inmunológica a los lactantes; y aportan un elevado contenido de aminoácidos, minerales y lípidos, además la función biológica en la leche de vaca es producir estabilización y coagulación de la misma14 .
Las proteínas del suero de leche bovina son proteínas globulares de alto valor nutricional porque contienen aminoácidos esenciales. Las principales, son la β-LG y la α- LA, las cuales son sintetizadas en la glándula mamaria bovina, mientras que las otras, como la BSA, la LF o las Igs, provienen de la sangre11,14 .
Las proteínas del suero de leche bovina son más sensibles al calor que las caseínas y modifican los sitios de unión a la IgE luego de 15-20 minutos de cocción a más de 90ºC15, esta característica de termolabilidad, permite que aquellos individuos sensibilizados a proteínas del suero tengan más probabilidad de tolerar leche de vaca cocida.
La β-lactoglobulina (β-LG) es una proteína globular (~18 kDa) de la familia lipocalina, con sitios de unión a ligandos y múltiples epítopos conformacionales y lineales; es más sensible a la desnaturalización que las caseínas, pero puede conservar epítopos de unión a IgE tras ciertos procesos. En condiciones fisiológicas, forma dímeros, pero se disocia a monómeros por debajo de pH 3. Se une a numerosos li gandos hidrofóbicos y anfifílicos, pero su función biológica no está esclarecida de forma definitiva14 .
La α-lactoalbúmina (α-LA) también es una
proteína globular de bajo peso molecular (~14 kDa) presente en el suero de la leche de vaca11 .
En condiciones fisiológicas, se encuentra principalmente como monómero. Sin embargo, bajo determinadas condiciones (pH, temperatura, presencia de iones metálicos como Ca²⁺ o Zn²⁺, o procesos de desnaturalización parcial), las moléculas de α-LA pueden asociarse entre sí formando estructuras multiméricas: Esta forma multimérica tiene propiedades funcionales específicas, por un lado, tiene actividad bactericida al alterar membranas celulares, y por otro, en presencia de ácidos grasos como el ácido oleico, forma el complejo conocido como HAMLET (Human Alpha-lactalbumin Made Lethal to Tumor cells), con actividad
antitumoral. Además, la α-LA contribuye a la síntesis de lactosa14. La estructura primaria de α - LA humana y bovina tiene una homología del 72% en la secuencia de aminoácidos14 .
La albumina sérica bovina (BSA) es una proteína globular, hidrosoluble y no glicosilada, que representa la principal proteína del suero bovino. Su concentración en leche de vaca es baja. La BSA es altamente homóloga con la albúmina sérica humana y con la albúmina sérica presente en carne de vaca, por lo que ha sido identificada como uno de los principales alérgenos responsable de la reactividad cruzada clínica entre la leche de vaca y la carne cruda de vaca14 . Las inmunoglobulinas presentes en la leche de vaca son predominantemente de la clase IgG.
La lactoferrina (LF) es una glucoproteína globular con una masa molecular de aproximadamente 80 kDa, presente en abundancia en diversos fluidos secretorios, incluyendo la leche, la saliva, las lágrimas y las secreciones nasales. Pertenece a la familia de las transferrinas, proteínas responsables de transportar hierro hacia las células y de regular los niveles de hierro libre en sangre y secreciones externas. Más allá de su función en la homeostasis del hierro, la lactoferrina constituye un componente clave del sistema inmunitario innato, ejerciendo actividad antimicrobiana frente a bacterias y hongos, particularmente en las superficies mucosas. De manera destacada, brinda una protección antibacteriana significativa a los lactantes humanos. La LF en la leche de vaca, junto con la BSA y las Igs, son consideradas alérgenos menores15 .
Si bien las leches de diferentes mamíferos tienen algunas similitudes, también se observan diferencias sustanciales en su compos ición, siendo una de las más relevantes que la leche humana no contine β-LG (Tabla 2).
Alérgenos de leche de vaca:
herramientas para diagnóstico
El diagnóstico de la APLV, se realiza mediante una anamnesis completa y la identificación del posible mecanismo inmunológico involucrado
en las reacciones8 .
Los estudios complementarios, que permiten poner en evidencia el mecanismo inmunológico subyacente a la reacción, se categorizan en estudios in vivo e in vitro, en función del sitio de realización de la prueba y del método empleado para evaluar la respuesta inmune. La distinción fundamental radica en si la medición se realiza sobre manifestaciones que suceden en el
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organismo del individuo (llamados in vivo) o en condiciones de laboratorio (llamados in vitro ). Entre las pruebas in vivo, las más empleadas son la prueba cutánea por punción intraepidérmica de lectura inmediata o prick test, que permite detectar sensibilización inmediata mediada por IgE frente a extractos completos o alérgenos recombinantes, las pruebas de provocación controladas o desafíos orales, que constituyen el estándar de referencia para confirmar la relevancia clínica de una sensibilización y las pruebas del parche, cuya utilidad diagnostica es controversial. Por otro lado, las pruebas in vitro incluyen la determinación sérica de IgE específica mediante inmunoensayos (como ImmunoCAP® o ELISA), que permite identificar IgE específica frente a proteínas del alimento con valor pronóstico y de riesgo, y pruebas funcionales más avanzadas como el test de activación de basófilos, que evalúa la activación celular frente al alérgeno. La integración de ambas metodologías (in vivo e in vitro) contribuye a un diagnóstico más preciso,
un paciente no siempre se correlaciona con la presencia de manifestaciones clínicas18. De esto deriva que, el diagnóstico definitivo aún requiere la eliminación de las proteínas lácteas de la dieta seguida de una prueba de provocación oral controlada. Tanto el desafío doble ciego controlado con placebo como el desafío controlado abierto, deben realizarse bajo condiciones supervisadas por un médico, dado que los niños con reactividad a alérgenos de leche de vaca, incluso aquellos sensibilizados a proteínas termolábiles pueden presentar anafilaxia. A pesar de esto, algunos autores, sugieren que la introducción domiciliaria de leche cocida puede realizarse con seguridad en niños pequeños cuidadosamente seleccionados (menores de 3 años, sin antecedentes de anafilaxia ni sibilancias de cualquier causa, y con pápulas <8 mm en la prueba cutánea intraepidérmica a leche)15 .
Es un verdadero desafío para el médico especialista indicar una prueba de desafío oral debido a la posibilidad que tiene el paciente de
permitiendo diferenciar entre sensibilización y presentar manifestaciones clínicas,
alergia clínica, así como caracterizar el perfil de sensibilización molecular del paciente16 .
Tanto los estudios in-vivo como in-vitro se realizan utilizando extractos de alérgenos que permiten medir la reactividad a determinada sustancia. En el caso de la leche de vaca se dispone tanto de extractos alergénicos completos como de extractos diferenciados por componentes. Los extractos completos son preparaciones que contienen una mezcla de proteínas de la leche de vaca, incluyendo caseínas y proteínas del suero lácteo. Estos extractos se utilizan para detectar la presencia de IgE específica total contra la leche de vaca. En cambio, los extractos alergénicos por componentes están constituidos por un único alérgeno y permiten la identificación y cuantificación de IgE específica contra proteínas individuales de la leche de vaca, como Bos d 4 (α-LA), Bos d 5 (β-LG), Bos d 6 (BSA) y Bos d 8 (caseína)17 (Tabla 3).
La evaluación inicial de un paciente con sospecha de APLV mediada por IgE incluye la prueba cutánea por punción intraepidérmica o prick test y/o la determinación sérica de IgE específica frente al extracto completo de leche de vaca. El dosaje de IgE específicas séricas y los resultados de las pruebas por punción intraepidérmica (prick test) para el extracto de leche de vaca completo o para sus proteínas alergénicas individuales muestran una buena sensibilidad, pero una baja especificidad. Por lo tanto, identificar una sensibilización alérgica en
potencialmente graves. Por eso, conocer la probabilidad de reacción en el desafío oral según los resultados de estudios complementarios pueden favorecer la toma de decisión.
Respecto a la prueba cutánea intraepidérmica, se conoce que presenta un valor predictivo positi vo (VPP) del 95% de tener un resultado positivo en el desafío con leche de vaca fresca, cuando es la pápula para leche de vaca total es ≥8 mm o ≥6mm en niños menores de 2 años15,18.Cuando la prueba cutánea es realizada con leche fresca (prick to prick) se reporta más variabilidad en el tamaño de la pápula que marca un VPP del 95%, informando valores de corte entre 8 y 15mm como predictores de un desafío positivo18 . Respecto a la determinación sérica de IgE específica frente al extracto completo de leche de vaca, se ha encontrado amplia variabilidad de puntos de corte predictores de un desafío con leche de vaca fresca positivo, principalmente en individuos mayores de 2 años18,19,pero se toma como referencia que cuando el resultado es ≥15kU/L (o ≥5kU/L en menores de 2 años) presenta un VPP del 95% de presentar un desafío oral positivo.15,18–20 .Un resultado negativo de la prueba cutánea de lectura inmediata y niveles séricos indetectables de IgE específica frente a leche de vaca total poseen un muy alto valor predictivo negativo (>90%) para la APLV mediada por IgE15 .
Si bien es controversial realizarlo de rutina, el diagnóstico de sensibilización a cada una de las proteínas de la leche de vaca puede resultar útil
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para evaluar la reactividad a la leche cocida. Dado que las caseínas son más resistentes a la desnaturalización térmica, niveles elevados de IgE específica contra caseínas se asocian con una mayor probabilidad de reactividad a la leche cocida. Al medir IgE específica sérica para las proteínas individuales, se ha demostrado claramente que niveles mayores se asocian a mayor probabilidad de tener un desafío oral positivo con leche de vaca fresca19, pero los valores de corte reportados son extremadamente heterogéneos, lo cual dificulta tomar un punto de referencia claro para la toma de decisiones clínico-terapéuticas. En el dosaje de IgE específica para α-LA se han informado valores entre 1,5 y 34 kU/L, para β-LG entre 0,35– 9,91 kU/L; y para caseína entre 0,78–6,6 kU/L como VPP 95% de un desafío oral positivo con leche de vaca fresca18. Al evaluar los valores de corte de tamaño de pápula en la prueba por punción intraepidérmica se encontró que α-LA varía de 4,9 a 12 mm, β-LG varia de 5,6 a 8mm y caseína varia 4,3 a 7,5mm para alcanzar un VPP 95% de presentar un desafío positivo con leche de vaca fresca18 .
La prueba de activación de basófilos con proteínas lácteas se utiliza en investigación, pero aún no se recomienda para el diagnóstico
rutinario de APLV15 .
Al evaluar la capacidad de las pruebas
como profesionales de la salud, deberemos establecer estrategias terapéuticas y de acompañamiento individualizadas. El perfil de sensibilización de cada paciente puede favorecer la identificación de pacientes con mayor riesgo de per sistencia.
Los patrones de sensibilización a las proteínas individuales de la leche de vaca varían significativamente según la población estudiada y la edad de los individuos afectados. Las caseínas, β-LG y la α-LA son considerados los alérgenos mayores de la leche de vaca, dado que más del 50% de los pacientes con APLV están sensibilizados a alguno de estos antígenos, e incluso, la mayoría están polisensibilizados a
dichas proteínas15 .
Las moléculas de β-LG, asi como las de caseína, contienen múltiples epítopos de unión a IgE y se ha demostrado que la falta de resolución espontanea en pacientes sensibilizados a dichas proteínas está vinculada a mayor cantidad de epítopos reconocidos por la IgE del paciente14,15 . Además, la unión a un mayor número de pépti dos de IgE se asoció con reacciones alérgicas más graves durante los desafíos orales con leche15 . La sensibilización a caseína se asocia a mayor probabilidad de alergia persistente a la leche y reacciones sistémicas; incluso con leche de vaca
que ha sido sometida a procesos de cocción15 .
Se ha demostrado que los niños con APLV
diagnósticas de predecir una reacción frente a persistente generan predominantemente
leche cocida se observó que la IgE especifica sérica para leche de vaca de 24,5 kU/L o mayor, tiene un VPP del 95%, mientras que en el caso del prick to prick con leche cocida (liquida o en panificación) una papula ≥7mmtiene un VPP del 100%18. No hay información disponible de valores de corte de IgE especifica sérica ni de prueba cutánea intraepidérmica como predictores de un desafío positivo con leche cocida18 .
Relevancia clínica
Las proteínas de la leche de vaca se clasifican como alérgenos alimentarios de clase I, debido a que inducen sensibilización a través del tracto gastrointestinal. Esto es posible debido a su
resistencia a la digestión enzimática y al calor15 . Estudios de cohortes prospectivos y retrospectivos realizados en diferentes regiones del mundo muestran una tasa de resolución de la APLV espontanea elevada, llegando a valores
entre el 50% y el 80% a los 16 años15, a pesar de esto existe un número menor de pacientes cuya APLV será persistente en el tiempo y en los que,
anticuerpos IgE dirigidos contra epítopos secuenciales de las caseínas por lo que la reactividad frente a la leche cocida se considera un marcador de APLV más grave y persistente. De esto deriva, que presentar niveles elevados de anticuerpos IgE específicos frente a caseína es un factor predictivo de reactividad clínica a la leche cocida15 .
Conclusión
Si bien es conocido que la mayoría de lo s pacientes con APLV resuelven sus síntomas espontáneamente, es clave conocer que la persistencia de esta enfermedad está estrechamente vinculada a niveles más elevados de IgE específica sérica frente a leche de vaca y sus proteínas, a mayor tamaño de la pápula en la prueba cutánea por punción intraepidérmica y a un perfil de sensibilización predominante frente
a caseínas15. De estos datos deriva la importancia de conocer los alérgenos de la leche de vaca en profundidad y sus relaciones con el pronóstico de la enfermedad como aspecto clínico relevante.
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Anexo de tablas
Tabla 1. Características moleculares de las proteínas de leche de vaca 11,15,17
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Tabla 2. Características proteicas de leches de diferentes mamíferos 14,15
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Tabla 3. Tipos de extractos alergénicos disponibles para diagnóstico de alergia a proteína de leche de vaca
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