
Lozano N.A, Marini V.N, Monferini F, Selene P, Saranz RJ, Lozano A. Alérgenos de leche de vaca: características
moleculares y relevancia clínica
Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba.
Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo:
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Web: methodo.ucc.edu
.ar |ARTICULO
ORIGI
NAL Rev. Methodo
2025;10(4
):04-
12.
micelas. Tienen la característica de ser
termoestables y resistentes a la digestión
enzimática. El grupo de caseínas comprende 4
proteínas codificadas por diferentes genes
localizados en el mismo cromosoma: αs1-
caseína, αs2-caseína, β-caseína y κ-
caseína
11
.Juegan un rol significativo en la salud
humana ya que transportan calcio y fosfato,
evitando la calcificación de la glándula mamaria;
brindan protección inmunológica a los lactantes;
y aportan un elevado contenido de aminoácidos,
minerales y lípidos, además la función biológica
en la leche de vaca es producir estabilización y
coagulación de la misma
14
.
Las proteínas del suero de leche bovina son
proteínas globulares de alto valor nutricional
porque contienen aminoácidos esenciales. Las
principales, son la β-LG y la α- LA, las cuales
son sintetizadas en la glándula mamaria bovina,
mientras que las otras, como la BSA, la LF o las
Igs, provienen de la sangre
11,14
.
Las proteínas del suero de leche bovina son más
sensibles al calor que las caseínas y modifican los
sitios de unión a la IgE luego de 15-20 minutos
de cocción a más de 90ºC
15
, esta característica de
termolabilidad, permite que aquellos individuos
sensibilizados a proteínas del suero tengan más
probabilidad de tolerar leche de vaca cocida.
La β-lactoglobulina (β-LG) es una proteína
globular (~18 kDa) de la familia lipocalina, con
sitios de unión a ligandos y múltiples epítopos
conformacionales y lineales; es más sensible a la
desnaturalización que las caseínas, pero puede
conservar epítopos de unión a IgE tras ciertos
procesos. En condiciones fisiológicas, forma
dímeros, pero se disocia a monómeros por debajo
de pH 3. Se une a numerosos ligandos
hidrofóbicos y anfifílicos, pero su función
biológica no está esclarecida de forma
definitiva
14
.
La α-lactoalbúmina (α-LA) también es una
proteína globular de bajo peso molecular (~14
kDa) presente en el suero de la leche de vaca
11
.
En condiciones fisiológicas, se encuentra
principalmente como monómero. Sin embargo,
bajo determinadas condiciones (pH, temperatura,
presencia de iones metálicos como Ca²⁺ o Zn²⁺, o
procesos de desnaturalización parcial), las
moléculas de α-LA pueden asociarse entre sí
formando estructuras multiméricas: Esta forma
multimérica tiene propiedades funcionales
específicas, por un lado, tiene actividad
bactericida al alterar membranas celulares, y por
otro, en presencia de ácidos grasos como el ácido
oleico, forma el complejo conocido como
HAMLET (Human Alpha-lactalbumin Made
Lethal to Tumor cells), con actividad
antitumoral. Además, la α-LA contribuye a la
síntesis de lactosa
14
. La estructura primaria de α-
LA humana y bovina tiene una homología del
72% en la secuencia de aminoácidos
14
.
La albumina sérica bovina (BSA) es una proteína
globular, hidrosoluble y no glicosilada, que
representa la principal proteína del suero bovino.
Su concentración en leche de vaca es baja. La
BSA es altamente homóloga con la albúmina
sérica humana y con la albúmina sérica presente
en carne de vaca, por lo que ha sido identificada
como uno de los principales alérgenos
responsable de la reactividad cruzada clínica
entre la leche de vaca y la carne cruda de vaca
14
.
Las inmunoglobulinas presentes en la leche de
vaca son predominantemente de la clase IgG.
La lactoferrina (LF) es una glucoproteína
globular con una masa molecular de
aproximadamente 80 kDa, presente en
abundancia en diversos fluidos secretorios,
incluyendo la leche, la saliva, las lágrimas y las
secreciones nasales. Pertenece a la familia de las
transferrinas, proteínas responsables de
transportar hierro hacia las células y de regular
los niveles de hierro libre en sangre y secreciones
externas. Más allá de su función en la
homeostasis del hierro, la lactoferrina constituye
un componente clave del sistema inmunitario
innato, ejerciendo actividad antimicrobiana
frente a bacterias y hongos, particularmente en
las superficies mucosas. De manera destacada,
brinda una protección antibacteriana
significativa a los lactantes humanos. La LF en la
leche de vaca, junto con la BSA y las Igs, son
consideradas alérgenos menores
15
.
Si bien las leches de diferentes mamíferos tienen
algunas similitudes, también se observan
diferencias sustanciales en su composición,
siendo una de las más relevantes que la leche
humana no contine β-LG (Tabla 2).
Alérgenos de leche de vaca:
herramientas para diagnóstico
El diagnóstico de la APLV, se realiza mediante
una anamnesis completa y la identificación del
posible mecanismo inmunológico involucrado
en las reacciones
8
.
Los estudios complementarios, que permiten
poner en evidencia el mecanismo inmunológico
subyacente a la reacción, se categorizan en
estudios in vivo e in vitro, en función del sitio de
realización de la prueba y del método empleado
para evaluar la respuesta inmune. La distinción
fundamental radica en si la medición se realiza
sobre manifestaciones que suceden en el