Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba.
Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo:
[email protected]u.ar / Web: methodo.ucc.edu.ar |ARTICULO ORIGINAL Rev. Methodo 2025;10(4):04-12.
ARTICULO REVISION Rev. Methodo 2025;10(4):04-12
https://doi.org/10.22529/me.2025.10(4)02
Recibido 20 Ago. 2025 | Aceptado 08 Sep. 2025 |Publicado 08 Oct. 2025
Alérgenos de leche de vaca: características moleculares y
relevancia clínica
Cow´s milk allergens: molecular characteristics and clinical
significance
Natalia Andrea Lozano
1
Vanina Natalia Marini
2
, Franca Monferini
1
, Selene Pury
1
Ricardo Jose Saranz
1
Alejandro Lozano
1
1. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias de la Salud. Carrera de Medicina, Cátedra de Inmunología. Clínica Universitaria Reina Fabiola. Servicio
de Alergia e inmunología.
2. Universidad Católica de Córdoba. Facultad de Ciencias de la Salud. Carrera de Medicina, tedra de Inmunología. Clínica Universitaria Reina Fabiola. Laboratorio
Central
Correspondencia: Natalia Andrea Lozano Email: lozano.natalia.[email protected]
Resumen
La leche de vaca es un alimento de alto valor nutricional y ampliamente consumido por personas de todas
las edades. Así como se conocen sus propiedades beneficiosas también se sabe que puede desencadenar
enfermedades inmuno-mediadas, siendo la alergia a la proteína de leche de vaca (APLV) una de las alergias
alimentarias más frecuente. Los alérgenos de la leche de vaca son las caseínas y las proteínas del suero,
entre las que se encuentran β-lactoglobulina -LG), α-lactoalbúmina -LA), albúmina sérica bovina
(BSA), lactoferrina (LF) e inmunoglobulinas (Igs). Se ha demostrado que la persistencia de esta enfermedad
está estrechamente vinculada al perfil de sensibilización predominante del paciente, dado las diferentes
características moleculares de los alérgenos.
Palabras claves: proteínas, alergia alimentaria, pronóstico.
Abstract
Cow’s milk is a highly nutritious food and is widely consumed across all age groups. While its beneficial
properties are well recognized, it is also known to trigger immune-mediated disorders, with cow’s milk
protein allergy (CMPA) being one of the most common food allergies. The major allergens in cow’s milk
are caseins and whey proteins, including β-lactoglobulin (β-LG), α-lactalbumin (α-LA), bovine serum
albumin (BSA), lactoferrin (LF), and immunoglobulins (Igs). The persistence of this condition has been
shown to be closely associated with the patient’s predominant sensitization profile, reflecting the distinct
molecular characteristics of the individual allergens.
Keywords: proteins, food allergy, prognosis.
04
Lozano N.A, Marini V.N, Monferini F, Selene P, Saranz RJ, Lozano A. Alérgenos de leche de vaca: características
moleculares y relevancia clínica
Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba.
Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo:
[email protected]u.ar / Web: methodo.ucc.edu.ar |ARTICULO ORIGINAL Rev. Methodo 2025;10(4):04-12.
Introducción
La alergia alimentaria es una reacción adversa
producida por una respuesta inmune específica
que se desencadena tras la exposición a un
alimento determinado
1
. Afecta tanto a niños
como adultos, con un impacto negativo sobre la
calidad de vida de quien la padece y de su
entorno cercano
2
.
Las reacciones alérgicas se diferencian de las
intolerancias alimentarias debido a que en las
primeras el mecanismo fisio-patogénico está
vinculado al sistema inmune, pudiendo ser
reacciones mediadas por IgE, no mediadas por
IgE o mixtas
1
.
La leche de vaca es un alimento de alto valor
nutricional que es ampliamente consumido en
todas las edades. Así como se conocen sus
propiedades beneficiosas también se sabe que
puede desencadenar enfermedades inmuno-
mediadas. La alergia a la proteína de leche de
vaca (APLV) es la alergia alimentaria más
frecuente en niños y la tercera causa de alergia
alimentaria en adultos, con una prevalencia que
varía de 0,5 a 7,5% en países occidentales
36
.
La leche de vaca, junto a otros 7 alérgenos
alimentarios son denominados los “grandes 8
alérgenos” dado que son responsables de más del
90% de los casos de alergia alimentaria
6
.
Recientemente se ha incorporado al sésamo
como noveno alérgeno principal dado que las
reacciones a dicho alimento se encuentran en
aumento
7
.
El diagnostico de alergia alimentaria, y
específicamente de APLV, se realiza mediante la
combinación de antecedentes clínicos y de
pruebas diagnósticas, in-vivo e in-vitro, que
confirman el mecanismo inmunológico de la
reacción frente a los alérgenos
8
.
Los alérgenos alimentarios se definen como
aquellos componentes específicos de los
alimentos o sus ingredientes (generalmente de
estructura proteica) que son reconocidos por el
sistema inmune de forma específica, provocando
síntomas característicos
9
. Se conoce que, si bien
los alimentos contienen una amplia variedad de
proteínas, solo un pequeño porcentaje de ellas se
comportará como alérgenos, los cuales presentan
relevancia clínica con significativa variabilidad
entre ellos
10
.
La leche de vaca contiene 30-35gr/l de proteínas,
las cuales se dividen en 2 grandes grupos:
caseínas, que representan el 80% de las proteínas
de la leche de vaca, y proteínas del suero, que
representan el 20% restante de proteínas de leche
de vaca. Dentro del grupo de las proteínas del
suero encuentran α-lactoalbumina -LA), β-
lactoglobulina - LG), albumina sérica bovina
(BSA, por sus siglas en inglés),
inmunoglobulinas (Igs) y lactoferrina (LF)
11
.
Desde hace algunas décadas, el subcomité de
nomenclatura de alérgenos de la Organización
Mundial de la Salud y de la Unión Internacional
de Sociedades de Inmunología (WHO/IUIS, por
sus siglas en inglés) ha trabajado en estandarizar
los nombres de los alérgenos que causan alergias
mediadas por IgE en humanos. Desde 1994, los
nombres de los alérgenos consisten en las
primeras tres letras del nero, la primera letra de
la especie, seguida de un número arábigo.
Ocasionalmente, se añade una letra al género o a
la abreviatura de la especie para diferenciar
nombres idénticos de alérgenos de diferentes
especies
12
.
Los alérgenos de leche de vaca reciben el nombre
Bos d, seguidos de un número arábigo que deriva
del término en latín Bos domesticus
12
.
Dado que no existe cura para la alergia
alimentaria, la única medida eficaz es la
exclusión estricta de los alérgenos de la dieta
5,8
.
Para ello, el etiquetado de los alimentos
constituye la principal vía de información entre
los productores y los consumidores, y resulta
esencial que los profesionales de la salud estén
interiorizados para poder educar a los pacientes
y a sus familias en mo identificar dichos
alérgenos. El Código Alimentario Argentino
establece la obligatoriedad de declarar los
alérgenos de los 8 grupos principales, en
alimentos envasados, incluyendo leche de vaca
13
.
Ciertos alérgenos tienen mayor relevancia clínica
debido a su capacidad para desencadenar
manifestaciones alérgicas más graves o para
inducir expresiones de alergia alimentaria más
persistentes en el tiempo. En contraste, algunos
antígenos son inductores de IgE, pero a pesar de
eso, no generan síntomas clínicos. Por ende, el
objetivo de esta revisión es describir las
características moleculares y la relevancia clínica
de los alérgenos de leche de vaca para ofrecer una
herramienta que favorezca una estrategia
diagnóstica-terapéutica personalizada a cada uno
de los pacientes.
Características moleculares
Las proteínas de la leche de vaca pueden ser
divididas en 2 grupos principales: caseínas y
proteínas del suero de la leche de vaca. En la
tabla 1 se describen las características generales
de ambos grupos de proteínas.
Las caseínas son proteínas asociadas a moléculas
de calcio y fósforo (fosfoproteínas) que se unen
entre y forman complejos coloidales llamados
05
Lozano N.A, Marini V.N, Monferini F, Selene P, Saranz RJ, Lozano A. Alérgenos de leche de vaca: características
moleculares y relevancia clínica
Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba.
Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo:
[email protected]u.ar / Web: methodo.ucc.edu.ar |ARTICULO ORIGINAL Rev. Methodo 2025;10(4):04-12.
micelas. Tienen la característica de ser
termoestables y resistentes a la digestión
enzimática. El grupo de caseínas comprende 4
proteínas codificadas por diferentes genes
localizados en el mismo cromosoma: αs1-
caseína, αs2-caseína, β-caseína y κ-
caseína
11
.Juegan un rol significativo en la salud
humana ya que transportan calcio y fosfato,
evitando la calcificación de la glándula mamaria;
brindan protección inmunológica a los lactantes;
y aportan un elevado contenido de aminoácidos,
minerales y lípidos, además la función biológica
en la leche de vaca es producir estabilización y
coagulación de la misma
14
.
Las proteínas del suero de leche bovina son
proteínas globulares de alto valor nutricional
porque contienen aminoácidos esenciales. Las
principales, son la β-LG y la α- LA, las cuales
son sintetizadas en la glándula mamaria bovina,
mientras que las otras, como la BSA, la LF o las
Igs, provienen de la sangre
11,14
.
Las proteínas del suero de leche bovina son más
sensibles al calor que las caseínas y modifican los
sitios de unión a la IgE luego de 15-20 minutos
de cocción a más de 90ºC
15
, esta característica de
termolabilidad, permite que aquellos individuos
sensibilizados a proteínas del suero tengan más
probabilidad de tolerar leche de vaca cocida.
La β-lactoglobulina -LG) es una proteína
globular (~18 kDa) de la familia lipocalina, con
sitios de unión a ligandos y múltiples epítopos
conformacionales y lineales; es más sensible a la
desnaturalización que las caseínas, pero puede
conservar epítopos de unión a IgE tras ciertos
procesos. En condiciones fisiológicas, forma
dímeros, pero se disocia a monómeros por debajo
de pH 3. Se une a numerosos ligandos
hidrofóbicos y anfifílicos, pero su función
biológica no está esclarecida de forma
definitiva
14
.
La α-lactoalbúmina -LA) también es una
proteína globular de bajo peso molecular (~14
kDa) presente en el suero de la leche de vaca
11
.
En condiciones fisiológicas, se encuentra
principalmente como monómero. Sin embargo,
bajo determinadas condiciones (pH, temperatura,
presencia de iones metálicos como Ca²⁺ o Zn²⁺, o
procesos de desnaturalización parcial), las
moléculas de α-LA pueden asociarse entre
formando estructuras multiméricas: Esta forma
multimérica tiene propiedades funcionales
específicas, por un lado, tiene actividad
bactericida al alterar membranas celulares, y por
otro, en presencia de ácidos grasos como el ácido
oleico, forma el complejo conocido como
HAMLET (Human Alpha-lactalbumin Made
Lethal to Tumor cells), con actividad
antitumoral. Además, la α-LA contribuye a la
síntesis de lactosa
14
. La estructura primaria de α-
LA humana y bovina tiene una homología del
72% en la secuencia de aminoácidos
14
.
La albumina sérica bovina (BSA) es una proteína
globular, hidrosoluble y no glicosilada, que
representa la principal proteína del suero bovino.
Su concentración en leche de vaca es baja. La
BSA es altamente homóloga con la albúmina
sérica humana y con la albúmina sérica presente
en carne de vaca, por lo que ha sido identificada
como uno de los principales alérgenos
responsable de la reactividad cruzada clínica
entre la leche de vaca y la carne cruda de vaca
14
.
Las inmunoglobulinas presentes en la leche de
vaca son predominantemente de la clase IgG.
La lactoferrina (LF) es una glucoproteína
globular con una masa molecular de
aproximadamente 80 kDa, presente en
abundancia en diversos fluidos secretorios,
incluyendo la leche, la saliva, las lágrimas y las
secreciones nasales. Pertenece a la familia de las
transferrinas, proteínas responsables de
transportar hierro hacia las células y de regular
los niveles de hierro libre en sangre y secreciones
externas. Más allá de su función en la
homeostasis del hierro, la lactoferrina constituye
un componente clave del sistema inmunitario
innato, ejerciendo actividad antimicrobiana
frente a bacterias y hongos, particularmente en
las superficies mucosas. De manera destacada,
brinda una protección antibacteriana
significativa a los lactantes humanos. La LF en la
leche de vaca, junto con la BSA y las Igs, son
consideradas alérgenos menores
15
.
Si bien las leches de diferentes mamíferos tienen
algunas similitudes, también se observan
diferencias sustanciales en su composición,
siendo una de las más relevantes que la leche
humana no contine β-LG (Tabla 2).
Alérgenos de leche de vaca:
herramientas para diagnóstico
El diagnóstico de la APLV, se realiza mediante
una anamnesis completa y la identificación del
posible mecanismo inmunológico involucrado
en las reacciones
8
.
Los estudios complementarios, que permiten
poner en evidencia el mecanismo inmunológico
subyacente a la reacción, se categorizan en
estudios in vivo e in vitro, en función del sitio de
realización de la prueba y del método empleado
para evaluar la respuesta inmune. La distinción
fundamental radica en si la medición se realiza
sobre manifestaciones que suceden en el
06
Lozano N.A, Marini V.N, Monferini F, Selene P, Saranz RJ, Lozano A. Alérgenos de leche de vaca: características
moleculares y relevancia clínica
Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba.
Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo:
[email protected]u.ar / Web: methodo.ucc.edu.ar |ARTICULO ORIGINAL Rev. Methodo 2025;10(4):04-12.
organismo del individuo (llamados in vivo) o en
condiciones de laboratorio (llamados in vitro).
Entre las pruebas in vivo, las más empleadas son
la prueba cutánea por punción intraepidérmica de
lectura inmediata o prick test, que permite
detectar sensibilización inmediata mediada por
IgE frente a extractos completos o alérgenos
recombinantes, las pruebas de provocación
controladas o desafíos orales, que constituyen el
estándar de referencia para confirmar la
relevancia clínica de una sensibilización y las
pruebas del parche, cuya utilidad diagnostica es
controversial. Por otro lado, las pruebas in vitro
incluyen la determinación sérica de IgE
específica mediante inmunoensayos (como
ImmunoCAP® o ELISA), que permite
identificar IgE específica frente a proteínas del
alimento con valor pronóstico y de riesgo, y
pruebas funcionales más avanzadas como el test
de activación de basófilos, que evalúa la
activación celular frente al alérgeno. La
integración de ambas metodologías (in vivo e in
vitro) contribuye a un diagnóstico más preciso,
permitiendo diferenciar entre sensibilización y
alergia clínica, así como caracterizar el perfil de
sensibilización molecular del paciente
16
.
Tanto los estudios in-vivo como in-vitro se
realizan utilizando extractos de alérgenos que
permiten medir la reactividad a determinada
sustancia. En el caso de la leche de vaca se
dispone tanto de extractos alergénicos completos
como de extractos diferenciados por
componentes. Los extractos completos son
preparaciones que contienen una mezcla de
proteínas de la leche de vaca, incluyendo
caseínas y proteínas del suero lácteo. Estos
extractos se utilizan para detectar la presencia de
IgE específica total contra la leche de vaca. En
cambio, los extractos alergénicos por
componentes están constituidos por un único
alérgeno y permiten la identificación y
cuantificación de IgE específica contra proteínas
individuales de la leche de vaca, como Bos d 4
-LA), Bos d 5 -LG), Bos d 6 (BSA) y Bos d
8 (caseína)
17
(Tabla 3).
La evaluación inicial de un paciente con
sospecha de APLV mediada por IgE incluye la
prueba cutánea por punción intraepidérmica o
prick test y/o la determinación sérica de IgE
específica frente al extracto completo de leche de
vaca. El dosaje de IgE específicas séricas y los
resultados de las pruebas por punción
intraepidérmica (prick test) para el extracto de
leche de vaca completo o para sus proteínas
alergénicas individuales muestran una buena
sensibilidad, pero una baja especificidad. Por lo
tanto, identificar una sensibilización alérgica en
un paciente no siempre se correlaciona con la
presencia de manifestaciones clínicas
18
. De esto
deriva que, el diagnóstico definitivo aún requiere
la eliminación de las proteínas lácteas de la dieta
seguida de una prueba de provocación oral
controlada. Tanto el desafío doble ciego
controlado con placebo como el desafío
controlado abierto, deben realizarse bajo
condiciones supervisadas por un médico, dado
que los niños con reactividad a alérgenos de
leche de vaca, incluso aquellos sensibilizados a
proteínas termolábiles pueden presentar
anafilaxia. A pesar de esto, algunos autores,
sugieren que la introducción domiciliaria de
leche cocida puede realizarse con seguridad en
niños pequeños cuidadosamente seleccionados
(menores de 3 años, sin antecedentes de
anafilaxia ni sibilancias de cualquier causa, y con
pápulas <8 mm en la prueba cutánea
intraepidérmica a leche)
15
.
Es un verdadero desafío para el médico
especialista indicar una prueba de desafío oral
debido a la posibilidad que tiene el paciente de
presentar manifestaciones clínicas,
potencialmente graves. Por eso, conocer la
probabilidad de reacción en el desafío oral según
los resultados de estudios complementarios
pueden favorecer la toma de decisión.
Respecto a la prueba cutánea intraepidérmica, se
conoce que presenta un valor predictivo positivo
(VPP) del 95% de tener un resultado positivo en
el desafío con leche de vaca fresca, cuando es la
pápula para leche de vaca total es 8 mm o
6mm en niños menores de 2 años
15,18
.Cuando la
prueba cutánea es realizada con leche fresca
(prick to prick) se reporta más variabilidad en el
tamaño de la pápula que marca un VPP del 95%,
informando valores de corte entre 8 y 15mm
como predictores de un desafío positivo
18
.
Respecto a la determinación sérica de IgE
específica frente al extracto completo de leche de
vaca, se ha encontrado amplia variabilidad de
puntos de corte predictores de un desafío con
leche de vaca fresca positivo, principalmente en
individuos mayores de 2 años
18,19
,pero se toma
como referencia que cuando el resultado es
15kU/L (o 5kU/L en menores de 2 años)
presenta un VPP del 95% de presentar un desafío
oral positivo
.15,1820
.Un resultado negativo de la
prueba cutánea de lectura inmediata y niveles
séricos indetectables de IgE específica frente a
leche de vaca total poseen un muy alto valor
predictivo negativo (>90%) para la APLV
mediada por IgE
15
.
Si bien es controversial realizarlo de rutina, el
diagnóstico de sensibilización a cada una de las
proteínas de la leche de vaca puede resultar útil
07
Lozano N.A, Marini V.N, Monferini F, Selene P, Saranz RJ, Lozano A. Alérgenos de leche de vaca: características
moleculares y relevancia clínica
Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba.
Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo:
[email protected]u.ar / Web: methodo.ucc.edu.ar |ARTICULO ORIGINAL Rev. Methodo 2025;10(4):04-12.
para evaluar la reactividad a la leche cocida.
Dado que las caseínas son más resistentes a la
desnaturalización térmica, niveles elevados de
IgE específica contra caseínas se asocian con una
mayor probabilidad de reactividad a la leche
cocida. Al medir IgE específica sérica para las
proteínas individuales, se ha demostrado
claramente que niveles mayores se asocian a
mayor probabilidad de tener un desafío oral
positivo con leche de vaca fresca
19
, pero los
valores de corte reportados son extremadamente
heterogéneos, lo cual dificulta tomar un punto de
referencia claro para la toma de decisiones
clínico-terapéuticas. En el dosaje de IgE
específica para α-LA se han informado valores
entre 1,5 y 34 kU/L, para β-LG entre 0,359,91
kU/L; y para caseína entre 0,786,6 kU/L como
VPP 95% de un desafío oral positivo con leche
de vaca fresca
18
. Al evaluar los valores de corte
de tamaño de pápula en la prueba por punción
intraepidérmica se encontró que α-LA varía de
4,9 a 12 mm, β-LG varia de 5,6 a 8mm y caseína
varia 4,3 a 7,5mm para alcanzar un VPP 95% de
presentar un desafío positivo con leche de vaca
fresca
18
.
La prueba de activación de basófilos con
proteínas lácteas se utiliza en investigación, pero
aún no se recomienda para el diagnóstico
rutinario de APLV
15
.
Al evaluar la capacidad de las pruebas
diagnósticas de predecir una reacción frente a
leche cocida se observó que la IgE especifica
sérica para leche de vaca de 24,5 kU/L o mayor,
tiene un VPP del 95%, mientras que en el caso
del prick to prick con leche cocida (liquida o en
panificación) una papula 7mm tiene un VPP del
100%
18
. No hay información disponible de
valores de corte de IgE especifica sérica ni de
prueba cutánea intraepidérmica como
predictores de un desafío positivo con leche
cocida
18
.
Relevancia clínica
Las proteínas de la leche de vaca se clasifican
como alérgenos alimentarios de clase I, debido a
que inducen sensibilización a través del tracto
gastrointestinal. Esto es posible debido a su
resistencia a la digestión enzimática y al calor
15
.
Estudios de cohortes prospectivos y
retrospectivos realizados en diferentes regiones
del mundo muestran una tasa de resolución de la
APLV espontanea elevada, llegando a valores
entre el 50% y el 80% a los 16 años
15
, a pesar de
esto existe un número menor de pacientes cuya
APLV será persistente en el tiempo y en los que,
como profesionales de la salud, deberemos
establecer estrategias terapéuticas y de
acompañamiento individualizadas. El perfil de
sensibilización de cada paciente puede favorecer
la identificación de pacientes con mayor riesgo
de persistencia.
Los patrones de sensibilización a las proteínas
individuales de la leche de vaca varían
significativamente según la población estudiada
y la edad de los individuos afectados. Las
caseínas, β-LG y la α-LA son considerados los
alérgenos mayores de la leche de vaca, dado que
más del 50% de los pacientes con APLV están
sensibilizados a alguno de estos antígenos, e
incluso, la mayoría están polisensibilizados a
dichas proteínas
15
.
Las moléculas de β-LG, asi como las de caseína,
contienen múltiples epítopos de unión a IgE y se
ha demostrado que la falta de resolución
espontanea en pacientes sensibilizados a dichas
proteínas está vinculada a mayor cantidad de
epítopos reconocidos por la IgE del paciente
14,15
.
Además, la unión a un mayor número de péptidos
de IgE se asoció con reacciones alérgicas más
graves durante los desafíos orales con leche
15
.
La sensibilización a caseína se asocia a mayor
probabilidad de alergia persistente a la leche y
reacciones sistémicas; incluso con leche de vaca
que ha sido sometida a procesos de cocción
15
.
Se ha demostrado que los niños con APLV
persistente generan predominantemente
anticuerpos IgE dirigidos contra epítopos
secuenciales de las caseínas por lo que la
reactividad frente a la leche cocida se considera
un marcador de APLV más grave y persistente.
De esto deriva, que presentar niveles elevados de
anticuerpos IgE específicos frente a caseína es un
factor predictivo de reactividad clínica a la leche
cocida
15
.
Conclusión
Si bien es conocido que la mayoría de los
pacientes con APLV resuelven sus síntomas
espontáneamente, es clave conocer que la
persistencia de esta enfermedad está
estrechamente vinculada a niveles más elevados
de IgE específica sérica frente a leche de vaca y
sus proteínas, a mayor tamaño de la pápula en la
prueba cutánea por punción intraepidérmica y a
un perfil de sensibilización predominante frente
a caseínas
15
. De estos datos deriva la importancia
de conocer los alérgenos de la leche de vaca en
profundidad y sus relaciones con el pronóstico de
la enfermedad como aspecto clínico relevante.
08
Lozano N.A, Marini V.N, Monferini F, Selene P, Saranz RJ, Lozano A. Alérgenos de leche de vaca: características
moleculares y relevancia clínica
Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba.
Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo:
[email protected]u.ar / Web: methodo.ucc.edu.ar |ARTICULO ORIGINAL Rev. Methodo 2025;10(4):04-12.
Bibliografía
1. Boyce JA, Assa’ad A, Burks AW, Jones SM,
Sampson HA, Wood RA, et al. Guidelines for the
diagnosis and management of food allergy in the
United States. J Allergy Clin Immunol
2010;126(6 0): S1-58.
2. Purser SEM, Jones CJ, Protudjer JLP, Herbert
LJ, Screti C, Roleston C, et al. Associations with
food allergy‐related psychological distress in a
global sample of adults, children and caregivers.
Clin Transl Allergy 2025;15(6): e70071.
3. Warren C, Nimmagadda SR, Gupta R, Levin
M. The epidemiology of food allergy in adults.
Ann Allergy Asthma Immunol 2023;130(3):276-
87.
4. Arasi S, Cafarotti A, Fiocchi A. Cow’s milk
allergy. Curr Opin Allergy Clin Immunol
2022;22(3):181-7.
5. Santos AF, Riggioni C, Agache I, Akdis CA,
Akdis M, Alvarez-Perea A, et al. EAACI
guidelines on the management of IgE-mediated
food allergy. Allergy. 2025;80(1):14-36.
6. Allen KJ, Koplin JJ. The epidemiology of IgE-
mediated food allergy and anaphylaxis. Immunol
Allergy Clin North Am 2012;32(1):35-50.
7. Program HF. The FASTER Act: Sesame Is the
Ninth Major Food Allergen. FDA [Internet]. 25
de febrero de 2025 [citado 24 de septiembre de
2025]; Disponible en:
https://www.fda.gov/food/food-allergies/faster-
act-sesame-ninth-major-food-allergen
8. Sicherer SH, Sampson HA. Food allergy: A
review and update on epidemiology,
pathogenesis, diagnosis, prevention, and
management. J Allergy Clin Immunol
2018;141(1):41-58.
9. Johansson SGO, Hourihane J o’b, Bousquet J,
Bruijnzeel-Koomen C, Dreborg S, Haahtela T, et
al. A revised nomenclature for allergy: An
EAACI position statement from the EAACI
nomenclature task force. Allergy
2001;56(9):813-24.
10. Lucas JSA, Atkinson RG. What is a food
allergen? Clin Exp Allergy J Br Soc Allergy Clin
Immunol 2008;38(7):1095-9.
11. Wal JM. Cow’s milk proteins/allergens. Ann
Allergy Asthma Immunol 2002;89(6 Suppl 1):3-
10.
12. Pomés A, Davies JM, Gadermaier G, Hilger
C, Holzhauser T, Lidholm J, et al. WHO/IUIS
Allergen Nomenclature: Providing a common
language. Mol Immunol 2018; 100:3-13.
13. Argentina.gob.ar [Internet]. 2018 [citado 23
de septiembre de 2025]. Código Alimentario
Argentino. Disponible en:
https://www.argentina.gob.ar/anmat/codigoalim
entario
14. Geiselhart S, Podzhilkova A, Hoffmann-
Sommergruber K. Cow’s milk processing-friend
or foe in food allergy? Foods Basel Switz
2021;10(3):572.
15. Dramburg S, Hilger C, Santos AF, de las
Vecillas L, Aalberse RC, Acevedo N, et al.
EAACI Molecular Allergology User’s Guide
2.0. Pediatr Allergy Immunol 2023;34(S28):
e13854.
16. Muraro A, Werfel T, Hoffmann-
Sommergruber K, Roberts G, Beyer K, Bindslev-
Jensen C, et al. EAACI food allergy and
anaphylaxis guidelines: diagnosis and
management of food allergy. Allergy
2014;69(8):1008-25.
17. Fiocchi A, Bouygue GR, Albarini M, Restani
P. Molecular diagnosis of cow’s milk allergy.
Curr Opin Allergy Clin Immunol
2011;11(3):216-21.
18. Cuomo B, Indirli GC, Bianchi A, Arasi S,
Caimmi D, Dondi A, et al. Specific IgE and skin
prick tests to diagnose allergy to fresh and baked
cow’s milk according to age: a systematic
review. Ital J Pediatr 2017; 43:93.
19. Tosca MA, Schiavetti I, Olcese R, Trincianti
C, Ciprandi G. Molecular allergy diagnostics in
children with cow’s milk allergy: Prediction of
oral food challenge response in clinical practice.
J Immunol Res 2023; 2023:1129449.
20. Foong RX, Dantzer JA, Wood RA, Santos
AF. Improving diagnostic accuracy in food
allergy. J Allergy Clin Immunol Pract
2021;9(1):71-80.
09
Lozano N.A, Marini V.N, Monferini F, Selene P, Saranz RJ, Lozano A. Alérgenos de leche de vaca: características
moleculares y relevancia clínica
Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba.
Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo:
[email protected]u.ar / Web: methodo.ucc.edu.ar |ARTICULO ORIGINAL Rev. Methodo 2025;10(4):04-12.
Anexo de tablas
Tabla 1. Características moleculares de las proteínas de leche de vaca
11,15,17
10
Lozano N.A, Marini V.N, Monferini F, Selene P, Saranz RJ, Lozano A. Alérgenos de leche de vaca: características
moleculares y relevancia clínica
Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba.
Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo:
[email protected]u.ar / Web: methodo.ucc.edu.ar |ARTICULO ORIGINAL Rev. Methodo 2025;10(4):04-12.
Tabla 2. Características proteicas de leches de diferentes mamíferos
14,15
11
Lozano N.A, Marini V.N, Monferini F, Selene P, Saranz RJ, Lozano A. Alérgenos de leche de vaca: características
moleculares y relevancia clínica
Revista Methodo: Investigación Aplicada a las Ciencias Biológicas. Universidad Católica de Córdoba.
Jacinto Ríos 571 Bº Gral. Paz. X5004FXS. Córdoba. Argentina. Tel.: (54) 351 4938000 Int.3219 / Correo:
[email protected]u.ar / Web: methodo.ucc.edu.ar |ARTICULO ORIGINAL Rev. Methodo 2025;10(4):04-12.
Tabla 3. Tipos de extractos alergénicos disponibles para diagnóstico de alergia a proteína de leche de vaca
12